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    利用同步加速器X射線光束(synchrotron x-ray beam)來解析蛋白和其他生物大分子的結(jié)構(gòu)在醫(yī)學上取得很大進步?？茖W家們獲得的技術(shù)進步能夠?qū)е滤麄內(nèi)〉酶蛹尤诵牡倪M步。最近，來自美國國家同步輻射光源(National Synchrotron Light Source, NSLS)和、紐約結(jié)構(gòu)生物學中心和哥倫比亞大學的研究人員發(fā)現(xiàn)一種新方法來確定通過其他方法很難或者不可能解析的分子結(jié)構(gòu)。他們的研究發(fā)表在《科學》期刊上。

    利用大分子X射線晶體學確定蛋白結(jié)構(gòu)的過程必須要首先培養(yǎng)純的分子晶體。當靶分子擁有相似的結(jié)構(gòu)類似物時，這種過程更加容易。但是當靶分子沒有結(jié)構(gòu)類似物時，科學家們面臨著“相位問題”，即缺乏描述入射X射線光波“相位”的關(guān)鍵性信息。當一個檢測器記錄X射線衍射圖時，它能夠檢測強度，但是不能檢測相位，但是沒有相位時，分子結(jié)構(gòu)就不能被完全解析出。

    當存在不相關(guān)的結(jié)構(gòu)時，有兩種其他的方法來評估相位。這些方法當中有兩種方法都是屬關(guān)于X射線晶體技術(shù)的：多波長異常衍射(multiwavelength anomalous diffraction, MAD)，它利用多種波長的X射線；單波長異常衍射(single-wavelength anomalous diffraction, SAD)，它只利用一個波長的X射線。這兩種技術(shù)通常都涉及加入硒到晶格(通過氨基酸衍生物硒代蛋氨酸，它容易整合進蛋白)之中，和掃描硒原子整個邊上的X射線光束。

    硒是一種比在蛋白中通常發(fā)現(xiàn)的那些原子---比如碳、氮和氧---都要重，它吸收X射線，而且通過元素特異性共振再次發(fā)射X射線。根據(jù)這種共振衍射數(shù)據(jù)，科學家們能夠確定相位。

    在這項新研究中，研究人員開發(fā)一種方法來解決相位問題，而不用加入一種重元素到晶體之中，從而能夠利用處于自然狀態(tài)的蛋白開展研究。他們使用來自蛋白自己的硫原子的非共振散射(off-resonance scattering)，其中硫原子要比硒原子薄弱得多，但也足夠強大而能夠發(fā)揮作用。他們利用低于正常的X射線能量而將SAD應用到幾個晶體(對研究的每個蛋白而言，是5到13個晶體)，然后將相對弱的衍射信號結(jié)合在一起。

    他們解析的4種蛋白在大小上存在差異，而且和它們含有不同的硫含量(每個分子擁有3到28個硫位點)。他們成功地解析出每個蛋白的結(jié)構(gòu)提示著他們的研究為在大分子晶體學取得潛在大量的新發(fā)現(xiàn)打開新的大門。